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白細胞介素- 1中IL-1β的特點2023/04/03

白細胞介素-1（interlenkin1，1L-1）的基因家族成員之一為IL-1β，此文介紹IL-1β的特點。IL-1α和IL-1β有許多類似之處，也有很多不同的方面，兩者的成熟體都是β折疊的三維結構，在翻譯過程中與細胞骨架相結合，而不是在內質網進行。兩者前體的賴氨酸殘基上能發生豆蔻酰基化修飾；但在基因的表達，mRNA的穩定性，翻譯、加工和分泌等的調控方面卻存在顯著差異。IL-1β的前體或成熟體在結合受體的親和力方面不同于IL-1α。一旦IL-1β從細胞釋放出來，即可與兩個拮抗劑，IL-1RⅠ和

關于IL-1α的核定位、膜L-1α及作用的介紹2023/04/03

誘生內原性熱原（endogeneonspyrogens，EPS）的間接作用，使內毒素引起了機體發熱。誘生內原性熱原之一為白細胞介素-1（interlenkin1，1L-1），白細胞介素-1（interlenkin1，1L-1）的基因家族成員之一為IL-1α。這篇文章我們將介紹IL-1α的核定位及位置等，見下文。一、IL-1α的核定位IL-1α能夠作為自分泌生長因子，應該涉及三種機制：①ProIL-1a合成后保留在細胞內，通過某種途徑結合到細胞核上直接發揮作用。②細胞內ProIL-1α在發揮配體受

內毒素活性部位：類脂A的生物學反應介紹2023/03/30

內毒素的活性部位為類脂A，它可以介導幾乎所有的內毒素生物學反應。類脂A為一種特殊類型的磷脂，它通過核心的KDO成分而與內毒素的多糖部分結合。應用溫和酸控制水解可將類脂A從內毒素分子中裂解出來，此稱為游離類脂A（freelipidA），而存在于完整LPS中的類脂A稱為結合類脂A（boundlipidA），游離類脂A在自然界中是不存在的。類脂A的骨架是由一個β1’-6-糖苷鍵相聯的D-氨基葡萄糖雙糖單位所組成，骨架還原端的C1位及非還原端的C4’位均有磷酸基團所取代。骨架的羥基及氨基可由羥基脂肪酸或

內毒素的化學結構及功能2023/03/30

現今已經清楚內毒素（endotoxins）系存在于革蘭氏陰性菌細胞壁外膜中的脂多糖（lipopolysaccharides，LPS）成分。在結構及功能上具有三個“兩性”特征，即屬于兩性（親水性、疏水性）分子，攜帶兩極（正、負）電荷，及發揮兩相（有益、毒害）作用。內毒素是一類具有高度活性的分子，對機體具有廣泛的生物學作用，故而在革蘭氏陰性菌感染的發病機制中起著十分重要的作用。革蘭氏陰性菌感染時釋放的內毒素或靜脈注射提取的內毒素，可發生嚴重的致死性內毒素休克（endotoxinshock），其特征是

內毒素的研究發展歷程2023/03/30

大約于100年前（1892~1895年），德國RobertKoch的學生RichardPfeiffer在研究霍亂弧菌感染的發病機理時，發現該菌可產生兩種具有不同性質的毒性物質，一種為由活菌合成并釋放出來，對熱敏感的蛋白質成分即外毒素（exotoxin），另一種為對熱抵抗，并且只有當細菌崩解后才能釋放出來的非蛋白質成分，他將后一種毒性物質稱為內毒素（endotoxin）。緊接著，意大利的EngenioCentanni通過自溶的方法從各種革蘭氏陰性桿菌中提取到了類似的毒性物質，他稱其為致熱毒素（py

內毒素生物學活性的毒性及益處2023/03/28

一般認為，內毒素表達生物學活性并不是直接的，而是通過與合適靶細胞的相互作用從而引起內源性介質的誘導和/或釋放而實現的。已經證明腫瘤壞死因子和白細胞介素可介導內毒素的毒性和其他活性。臨床醫生對內毒素的興趣主要是它的毒害作用，工作的重點則集中于預防和治療休克。特別感興趣的就是應用許多革蘭氏陰性致病菌LPS交叉反應性抗體的免疫治療。對于核心以及類脂A共同結構抗體保護作用的研究已證實療效不大。除了毒性反應外，內毒素還可發揮許多對宿主有益的生物學活性。其中，誘導對感染的非特異性抵抗力、佐劑活性以及腫瘤壞死

脂多糖分子的一般結構特征2023/03/28

革蘭氏陰性菌的致病性以及革蘭氏陰性菌膿毒血癥時出現的毒性表現是與牢固結合在其細菌外膜中的一種大分子物質即內毒素密切相關的。內毒素介導了感染期間所出現的眾多病理生理學反應。早期對革蘭氏陰性菌內毒素活性分子提取的嘗試得到了含有碳水化合物、脂質、蛋白質、核酸以及細菌其它產物的混合物，但對混合物中活性成分的本質仍然不知。自50年代介紹了酚水法作為提取手段后，使得對內毒素化學和生物學特性的系統研究成為可能。主要是對沙門氏菌所進行的化學研究已證實內毒素為脂多糖（lipopolysaccharides，LPS

內毒素刺激單核細胞可產生IL-1α2023/03/28

我們知道了內毒素引起發熱反應的原理是因為誘生內原性熱原（endogeneonspyrogens，EPS）起了間接作用。而EPS又包括腫瘤壞死因子（tumornecrasisfactor，TNF）、白細胞介素-1（interlenkin1，1L-1）、β2-干擾素（interonB2，IFN-Bz）。現在我們就介紹白細胞介素-1（interlenkin1，1L-1）的基因家族成員之一：IL-1α。IL-1α基因位于2q13～21，基因大小為11kb，有7個外顯子，無信號肽序列。IL-1α基因啟動子

TNF-α對肝臟和神經內分泌系統的作用2023/03/24

（一）肝臟TNF-α能夠誘導肝臟產生急性時相蛋白，抑制白蛋白的合成，通過IL-1和IL-6還能夠放大這種效應。TNF-α可直接刺激循環中脂質增加，過度的脂質生成引起急性期常見的高三酰甘油血癥。TNF-α還可增加肝臟氨基酸的清除，加速糖原介導的氨基酸轉運進入肝細胞，因而加速外周組織中的氨基酸進入肝臟而被降解，引起氮負平衡。TNF-α作用于肝細胞可以增加某些血清蛋白質的合成，如血清淀粉樣A蛋白。由TNF-α誘導合成的蛋白質譜與IL-1誘導的相同，但不同于IL-6誘導的。由TNF-α或IL-1加上IL

TNF-α對骨、軟骨、肌肉和脂肪的作用2023/03/24

TNF-α（tumornecrsisfactor，腫瘤壞死因子）能夠促進骨細胞生長和合成DNA，抑制堿性磷酸酶活性并促使骨形成受阻，因此在骨質吸收和重建中起重要作用。長期暴露在TNF-α中的成骨細胞，其功能受抑，膠原降解增加。TNF-α還可刺激軟骨重吸收和抑制軟骨細胞合成蛋白多糖。TNF-α能夠降低骨骼肌胞質的靜息電位，增加細胞內鈉離子濃度，使血管內鈉離子減少，這種情況在休克和危象中經常出現。肌肉對TNF-α的反應包括：糖原儲備耗盡、氨基酸外流增加使蛋白質丟失、乳酸外流增加、糖轉運先增加后受到抑

TNF-α在造血、免疫和炎癥中的作用2023/03/21

TNF-α能夠抑制造血，引起紅細胞產生減少，破壞增多。輸入TNF-α能夠使淋巴細胞和粒細胞一過性增加，然后減少，這可能與血細胞從血液循環遷移到組織中有關，但TNF-α在體外并沒有趨化作用，因此不排除其他因素的參與。盡管TNF與IL-1的結構和受體差異顯著，但均可以引起發熱、心動過速、低血壓和誘導肝臟產生急性期蛋白，其機制尚未完-全闡明。TNF-α可抑制骨髓干細胞分裂，長期應用TNF-α可以導致血液中淋巴細胞減少和免疫缺陷。與IL-1相似，TNF-α也能誘導T細胞表達MHCⅡ類分子和高親和力IL-

TNF-α對全身細胞的不同作用簡述2023/03/21

在宿主生理性抗感染應答中，TNF-α對全身細胞的作用如下：TNF-α對不同的細胞有不同的作用：殺傷、抑制、促進或不影響細胞。TNF-α能夠誘導敏感細胞凋亡，如內毒素可以通過TNF-α促使巨噬細胞、中性粒細胞、內皮細胞以及臟器實質細胞等發生凋亡，凋亡細胞形成凋亡小體被鄰近的吞噬細胞吞噬、消化和清除，不引起炎癥反應。TNF-α能夠快速、強烈、不可逆地抑制紅細胞系前體（CFU-E和BFU-E）和紅系，粒系腫瘤細胞（K562，HE2、HL-60）的生長，這種抑制作用不需要淋巴細胞或巨噬細胞的輔助，但細胞

TNF-α的生物學作用介紹2023/03/21

TNF-α（腫瘤壞死因子）的生物學作用（圖8-2）與量有關，在低濃度即在大約10-9mol/L時，TNF-α在局部起著旁分泌和自分泌調節白細胞和內皮細胞作用，TNF-α在低濃度時的主要生物學作用如下：（1）TNF-α引起血管內皮細胞表達表面受體（黏附分子），使得內皮細胞與白細胞黏附，最初為中性粒細胞，接著是單核細胞和淋巴細胞。TNF-α可作用于中性粒細胞，以增加它們對內皮細胞的黏附，這些作用最后導致白細胞在炎癥局部積聚，說明TNF-α在生理上可能有重要的局部效應。（2）TNF-α可激活白細胞殺滅

關于TNF-α受體的結構及作用介紹2023/03/20

人類TNF-α的受體主要有兩種，其在細胞分布、相對分子質量、結合TNF-α的親和力和介導的生物學活性等方面都不相同。受體與TNF-α結合后發生內化，但是信號轉導并不要求TNF-α內化，只要TNF三聚體與受體結合即可進行信號轉導。每個細胞約有500～50000個受體。TNFR在膜上的轉換半衰期約30～120min，其快速轉換與胞質PEST（Pro-Glu-Ser-Thr）結構有關。TNFR被內化后很快被降解，不參與受體再循環。TNF-α受體又稱為TNFRp55（TNF-αRp55、TNF-αRⅠ、

內毒素可誘導TNF-α的產生和調節2023/03/20

TNF-α主要來源于單核細胞、巨噬細胞，也來源于T細胞，B細胞、中性粒細胞，NK細胞、星型細胞、內皮細胞和角質細胞，屬于炎性細胞因子。正常人循環中的TNF-α水平在10～80ng/L濃度。1985年，Beutler等提供確鑿的證據表明，TNF-α作為炎癥介質參與敗血癥休克的病理生理變化。在小鼠體內直接輸入TNF-α所誘導的組織病理學和病理生理學的變化與內毒素誘導的表現極其類似，如出現組織廣泛出血壞死、白細胞浸潤、低血壓、低代謝率等；使用致死劑量的內毒素刺激小鼠之前，若給予TNF-α抗血清，可顯著

TNF-α的來源和結構：可引起內毒素的毒性效應2023/03/20

腫瘤壞死因子（tumornecrsisfactor，TNF）與內毒素密切相關。人們把來源于單核細胞和巨噬細胞的、能夠使腫瘤細胞壞死的血清物質命名為TNF-α，下面介紹TNF-α的來源和結構。一、TNF-α的來源內源性TNF（tumornecrsisfactor，腫瘤壞死因子）是具有脂溶性的糖蛋白低聚物，廣泛存在于內臟器官、皮膚、肌肉、白細胞、胚胎組織和神經組織。TNF-α主要由LPS（lipopolysaccharide，脂多糖）激活的單核細胞、巨噬細胞分泌產生；而TNF-β（淋巴毒素-1）主要

C3H/HeJ品系小鼠發生內毒素耐受現象的原因2023/03/16

C3H/HeJ小鼠細胞Ran（或L.ps/Ran）發生點突變可使其功能缺陷，因而可以解釋C3H/HeJ品系小鼠為何發生內毒素耐受現象。依據有以下四點：①C3H/HeJ小鼠的Lpsd/RancDNA的3'端非翻譯區（untranslatedregion）發生點突變，在870位點上胸腺密啶突變為胞密啶，但編碼的蛋白質相同。②Lps/Ran基因作圖分析得出：Lps/Ran基因位于C3H/HeJ品系小鼠第4號染色體上，也在傳統的Lps基因位點區域內。③導入Lpsn/RancDNA可以恢復Lpsd/Ran

G蛋白等分子在內毒素信號轉導效應中影響其基因的表達2023/03/15

在內毒素信號轉導效應中，其他因素也會影響其基因的表達，如G蛋白和小G蛋白Ran-GTPase的參與，其中該LPS/Ran基因的突變能導致內毒素耐受現象。當用百日咳毒素（pertusistoxin）使巨噬細胞G蛋白Gi的近C端的Cys殘基發生核糖基化時，修飾后的Gi不對受體介導的信號作出反應而處于持久失活狀態，此時用內毒素進行刺激可顯著降低細胞因子的合成和分泌。可見，G蛋白也參與了機體對內毒素反應的調節。lps基因位點區域也編碼Ran/TC4蛋白質，Ran/TC4蛋白質是一種GTP酶，Ran/TC

Nramp 1分子影響內毒素反應敏感性2023/03/15

內毒素反應敏感性也涉及Nramp1（naturalresistantassociatedmacrophageprotein-1）、主要組織相容復合體Ⅱ類分子（majorhistocompatibilitycomplexⅡ，MHCⅡ、G蛋白、K+通道、Ran-GTPase等因素。Nramp1為天然耐受相關巨噬細胞蛋白-1，該蛋白質突變可以降低細胞吞噬體的酸化作用，對分枝桿菌感染具有易患性，Nramp1編碼一個完整膜蛋白，在受感染的巨噬細胞中能夠被募集到吞噬體的胞膜上。Hackam等運用微熒光比例成

嘌呤受體參與內毒素效應的調節2023/03/15

細胞外的核苷酸可以發揮自分泌（autocrine）和旁分泌（paracrine）的激素樣作用，并調節許多細胞生理活動和參與免疫炎癥及病理反應，如核苷酸（ADP、ATP及其衍生物）能使細胞膜通透性升高，允許部分小分子物質自由通過等。從細胞釋放出來的核苷酸，能夠同特異性細胞膜上嘌呤受體（purinergicreceptor）結合并發生效應。嘌呤受體既可作為離子通道，也可偶聯于磷脂酶、腺嘌呤環化酶并驅動信號轉導途徑（adenyl-cyclasesignaltransductionpathway）。嘌呤