泛素

泛素（Ubiquitin，Ub）是一種高度保守的小蛋白（76個氨基酸），普遍存在于從單細胞酵母到人類的所有真核細胞內，并且表達水平很高。泛素共價地結合于底物蛋白質的賴氨酸殘基，被標記的蛋白質將被特異性地識別并迅速降解，的這種標記作用是非底物特異性的，在蛋白質降解過程中的樞紐作用越來越得到研究者的重視。2004年，阿龍·切哈諾沃、阿夫拉姆·赫什科、歐文·羅斯因發現了調節的蛋白質降解過程而獲得了諾貝爾化學獎。標記一個蛋白有以下三個步驟：
一、的活化：甘氨酸端的羧基連接到活化酶E1的巰基，這個步驟需要以ATP作為能量，zui終形成一個和活化酶E1之間的硫酯鍵。
二、E1將活化后的通過交酯化過程交給結合酶E2。
三、連接酶E3將結合E2的連接到目標蛋白上，當蛋白上已經存在的時候，結合了E2的可以直接連接在其上而不通過E3。接著在一個被稱為多聚鏈的多聚體形成后，結合有多聚鏈的目的蛋白被26S蛋白酶體降解為較小的多肽、氨基酸以及可以重復使用的。
而這個過程是許多細胞活動調節的重要手段，深入研究揭示，上述鏈是由下一個表面的Lys48殘基結合在上一個的C末端甘氨酸殘基而形成的，隨后又發現鏈也可經由表面Lys63殘基形成。在所有生物中發現的結合酶中，只有Ubc13能夠專一通過Lys63連接。Ubc13的*性質是基于它和另一個被稱作結合酶異構體的蛋白的結合，而這種異構體也是Lys63多聚化過程所必須的。更重要的是，被Lys63連接的所結合的目的蛋白不是為了降解，而是為了改變其活性。此外，在其他化類型中，單一化也被認為是一種新穎的蛋白質活性調節機制，拓寬了人們對化功能的認識。
細胞中的蛋白質處于不斷地降解與更新的過程中，保持細胞正常的蛋白質代謝對于生命的正常功能至關重要。控制蛋白質降解的機制尚未闡明，現在已清楚細胞蛋白的降解是一個復雜的、被嚴密調控的過程，此過程在細胞疾病和健康狀態、生存和死亡的一系列基本過程中（細胞凋亡、DNA修復等）扮演重要角色，蛋白質降解異常與許多疾?。◥盒阅[瘤,神經退行性疾患等）的發生密切相關?；虻墓δ苁峭ㄟ^蛋白質的表達實現的，而在蛋白質降解中的作用機制如能被闡明將對解釋多種疾病的發生機制和遺傳信息的調控表達有重要意義。