根據它們在體內的分布和功能特點，可以將膠原分成間質膠原、基底膜膠原和細胞外周膠原。間質型膠原蛋白分子占整個機體膠原的絕大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型膠原蛋白分子，Ⅰ型膠原蛋白主要分布于皮膚、肌腱等組織，也是水產品加工廢棄物（皮、骨和鱗）含量最多的蛋白質，占全部膠原蛋白含量的80%～90%左右，在醫學上的應用廣泛。Ⅰ型膠原在魚類膠原中一個顯著的的特點是熱穩定性比較低，并呈現有魚種的特異性。Ⅱ型膠原蛋白由軟骨細胞產生；基底膜膠原蛋白通常是指Ⅳ型膠原蛋白，其主要分布于基底膜；細胞外周膠原蛋白通常中指Ⅴ型膠原蛋白，在結締組織中大量存在。按功能，可將膠原分為兩組，第一組是成纖維膠原，包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅺ、ⅩⅩⅣ和ⅩⅩⅦ型膠原；其余是第二組，非成纖維膠原。非成纖維膠原的α-鏈既含有三螺旋域（膠原域，COL），還含有非三螺旋域（非膠原域，NC），其中成纖維膠原約占膠原總數的90%。

膠原蛋白的種類及其在組織中的分布圖冊參考資料。 

重組人源化膠原蛋白，由DNA重組技術制備的人膠原蛋白特定型別基因編碼的全長或部分氨基酸序列片段，或是含人膠原蛋白功能片段的組合。 

但膠原蛋白的種類要少得多，已從魚類中分離鑒定出的膠原類型有：廣泛分布在真皮、骨、鱗、鰾、肌肉等處的I型、軟骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而魚皮和魚骨所含的Ⅰ型膠原蛋白是其主要膠原蛋白。此外，還發現ⅩⅧ型膠原，然而哺乳動物中含量比較豐富的Ⅲ型膠原，在水產動物中尚未發現。其中只有Ⅰ型膠原蛋白的價格人們才可以接受；其它類型的膠原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等僅在研究中制備，由于價格昂貴都不宜于大量生產。

由于無脊椎動物與脊椎動物在進化上相距遙遠，它們的膠原性質存在明顯的差異。水產無脊椎動物的膠原主要可分為兩類，類Ⅰ型及類Ⅴ型膠原，均相當于脊椎動物的Ⅰ型膠原。

其中類Ⅰ型膠原比較富含有丙氨酸和糖結合型的羥賴氨酸，廣泛的存在于軟體動物的各種器官中，包括：烏賊類的皮和頭蓋軟骨、章魚的皮鮑的肌肉和外套膜等。類Ⅴ型膠原是丙氨酸含量比較少、富含糖結合型羥賴氨酸，已從磯海葵的中膠層、節足動物蝦類和蟹類的肌肉及皮下膜以及原索動物羅氏石勃卒的肌膜體中分離出來。與脊椎動物相比，水產無脊椎動物的膠原顯著難溶，富含于羥賴氨酸，尤其是糖結合型含量多，而且纖維的直徑小于50nm。

有人對海參膠原研究發現，刺參體壁含蛋白3.3%，其中70%為膠原蛋白。氨基酸分析，膠原富含丙氨酸和羥脯氨酸，但羥賴氨酸含量較少，SDS電泳及SP凝膠柱分析發現其膠原組成為(α1)2α2。還有人從仿刺參（S.japonicus）提取膠原蛋白，利用EDTA和Tris-HCl浸泡溶漲，用氫氧化鈉除去雜質和非膠原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制膠原，通過鹽析和透析獲取精致膠原蛋白，并進一步利用Sephacryl S-300 HR凝膠過濾和DEAE-52陰離子交換除去多糖，獲取膠原蛋白純品。SDS-PAGE電泳表明膠原分子的組成為(α1)3，且α鏈類似于脊椎動物Ⅰ型膠原的α1鏈，熱收縮溫度為57℃，低于牛皮膠原5℃。

還有人對采自日本Senzaki海灣的Stomolopus meleagri水母的外傘組織進行了分析。整個中膠層被分成三部分，利用醋酸首先將凍干的水母中膠層分為酸溶性蛋白和酸不溶性物質，利用NaCl溶液將酸溶性蛋白分為酸溶性膠原蛋白和酸溶性非膠原蛋白，而不溶入醋酸的中膠層經胃蛋白酶處理后大多變為可溶性的膠原質。然后利用氨基酸分析儀對分離得到的三部分的組成分別進行分析。發現該水母外傘中膠原蛋白含量很高，大約占干重的46.4%。經SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳分析其膠原蛋白是由三個*α鏈組成，按照它們的移動位置分別分別確定為α1、α3、α2鏈。

氨基酸分析表明，S.meleagri水母外傘膠原質中甘氨酸含量高，每1000個氨基酸殘基含有309個甘氨酸，其次為谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸，分別為98、82和82個殘基，羥基脯氨和羥基賴氨酸數也較高，分別為40和27。外傘中高的膠原蛋白含量表明水母資源是一個潛在的膠原蛋白源。

Ⅰ型膠原分子長度約300nm，直徑約1.5nm，呈棒狀，由三條肽鏈組成，其中有兩條α(Ⅰ)鏈，一條