乳酸脫氫酶為含鋅離子的金屬蛋白,分子量為135-140kD,是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一,可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應,也可催化相關的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中,以腎臟含量最高,其次是心肌和骨肌。紅細胞內LDH約為正常血清的100倍。
分類
根據結合輔酶的不同,微生物體一般包含兩種乳酸脫氫酶,NAD-依賴型乳酸脫氫酶(NAD-dependent lactate dehydrogenases,nLDHs)和NAD-非依賴型乳酸脫氫酶(NAD-independent lactate dehydrogenases,iLDHs)兩大類。NAD-非依賴型乳酸脫氫酶,也被稱作呼吸鏈乳酸脫氫酶,在微生物體內通常被認為是負責乳酸氧化的酶類。它們編碼的基因與乳酸利用相關的乳酸透性酶和調節蛋白編碼的基因較近。相較于NAD-非依賴型乳酸脫氫酶,NAD-依賴型乳酸脫氫酶分布范圍更廣泛,在人體、動物以及微生物中都普遍存在。在微生物中,NAD-依賴型乳酸脫氫酶存在于其細胞質中,體外實驗證實:NAD-依賴型乳酸脫氫酶能夠以NADH為輔因子催化丙酮酸還原生成乳酸,并且氧化NADH為NAD+,同時該酶在特定的條件下可以催化逆反應的進行,但是活力非常弱,不容易檢測。一般說來,與NAD-依賴型乳酸脫氫酶以NADH為輔因子不同的是NAD-非依賴型乳酸脫氫酶主要利用黃素。NAD-依賴型乳酸脫氫酶也可以在體內催化乳酸的氧化,但體外實驗可能需要較高的pH和底物濃度。
主要作用
乳酸脫氫酶是微生物中催化苯.丙酮酸生成苯乳酸(phenyllactic acid,PLA,C9H10O3,也稱2-羥基-3-苯基丙酸)的一類關鍵酶。乳酸脫氫酶是生物體內糖酵解途徑中一種至關重要的氧化還原酶,能可逆地催化乳酸氧化為丙酮酸,該催化反應是無氧糖酵解的最終產物。乳酸脫氫酶主要存在于心肌、肝、腎、骨骼肌或肺等動物組織中。乳酸脫氫酶測定常用于診斷心肌梗死、肝病和某些惡性腫瘤。
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