刀豆蛋白A（Concanavalin A，縮寫ConA）是一種糖類結合蛋白質，又叫刀豆球蛋白A、伴刀豆球蛋白、刀豆素、刀豆凝集素，是一種植物血凝素，具有強力的促有絲分裂作用，有較好的促淋巴細胞轉化反應的作用，其促淋巴細胞轉化最適濃度為40-100μg/ml，能沉淀肝糖原，凝集羊、馬、狗、兔、豬、大鼠、小鼠、豚鼠等動物及人紅細胞。還能選擇性激活抑制性T細胞（Ts）細胞，對調節機體免疫反應具有重要作用。
 

結構特性：
自刀豆和豌豆等籽粒中提取而得的一種植物凝集素。為四聚體球蛋白，分子量102000。每個亞基含237個氨基酸殘基，分子量25500，結合一個Ca2+和一個Mn2+，含一個糖結合部位。能與α-甘露糖、α-葡萄糖(細胞膜糖蛋白上)專一地結合，結合位點要求是α-D-吡喃甘露糖或α-D吡喃葡萄糖六元環中的C-3/C-4和C-6未被取代羥基。能與以α-1，2糖苷鍵連接的甘露二糖和甘露三糖有最大的親和力。
 

提取分離：
以新鮮刀豆種子為原料，提取刀豆中凝集素的最佳溶劑是甲酸溶液，凝集素提取的最/優工藝條件為：提取溫度為22℃、提取時間為2.5h、甲酸溶液中NaCl 濃度為0.20mol/L、甲酸濃度為0.7mol/L、料液比為1:50(W/V)。提取所得刀豆凝集素活力為102.96HU/g、蛋白質提取量為11.15mg/g。凝集素提取液經硫酸銨分級沉淀、透析等處理后得到刀豆凝集素(SJL)粗品。經HPLC 分析表明，刀豆凝集初步分離產物的組分較為復雜，有多種不同分子量的蛋白質構成，分子量分布范圍較廣，從150000D到1300D左右。分子量為71000D左右的組分占22.65%，分子量為36000D左右的組分占15.55%。這說明初步分離產物中刀豆凝集素的含量較高。

穩定性：
由酸堿穩定性試驗可知，在極/端pH 值條件下，ConA產生不可逆變性，活力喪失。因此，在今后進行刀豆凝集素的滅活方面研究時，可采用稀堿溶液浸提，并控制一定的pH值，從而滅活大部分的ConA 活力。