目前西非爆發了埃博拉疫情，已經報道了2000多個病例，強調了更深刻理解病毒的分子生物學的必要性，其可能對疫苗或抗病毒的藥物發展有著至關重要的作用，以治療或預防埃博拉出血發燒。現在，美國弗吉尼亞大學(UVA)的一個研究組，在病毒學家丹·恩格爾博士和結構生物學家Zygmunt Derewenda博士的領導下，已獲得參與埃博拉病毒復制的關鍵蛋白質的晶體結構，扎伊爾埃博拉病毒核蛋白(NP)的C-末端結構域。

該研究小組解釋說，他們的結構揭示了一個新的第三級折疊，這有助于導致對病毒核衣殼在感染的細胞中是如何組裝的一個新見解。該結構還可以提供藥物設計的基礎，以阻止其感染人類。“該結構在RNA病毒世界中是*的，” Derewenda解釋道。“它不是在引起流感，狂犬病或其他疾病的病毒中找到。”它遠遠類似于泛素中的β-grasp蛋白圖像，zui有可能是趨同進化的結果。

就像許多其他相關的病毒一樣，埃博拉病毒包含一條負義單鏈的RNA，其編碼7種不同的蛋白質，其中有一種被稱為核蛋白(NP)的蛋白能夠與病毒RNA基因組相互作用。它們是在受感染的細胞，也是內病毒核衣殼中發現的zui豐富的病毒蛋白。雖然7種蛋白質中的5種已通過X射線晶體學顯示出結構特征，但至今為止NP一直抵制這樣的嘗試，盡管來自于其他病毒的類似蛋白質的結構已經被分析出來了。

UVA的團隊利用大腸桿菌的工程形式的蛋白質工廠生產埃博拉病毒蛋白。這使得他們能夠識別兩種球狀結構域的界限，并使*的C-端結構域(其跨越氨基酸殘基641至739)結晶化。研究小組稱，這項研究揭示迄今為止未在已知的蛋白質中看到的一個分子結構。現有的證據表明，新特征結構域參與轉錄和病毒核衣殼的自主組裝。這樣，由UVA團隊獲得的結果將用于解密這些各種功能如何由病毒來實現的，如此詳細的描述為抗病毒的藥物設計供了一個潛在靶標。