5月17日出版的《科學公共圖書館·生物學》(PLoS Biology)雜志報道了中國科學院上海生命科學研究院生物化學與細胞生物學研究所朱學良研究組的研究發現：蛋白質Nudel和粘著斑激酶（FAK）通過與Paxillin發生競爭性結合，以相反的方式調節細胞的新生粘附位點（nascent adhesion）的強度。
    細胞遷移在胚胎發生、免疫、創傷愈合等生理和炎癥、癌細胞轉移等病理過程中都有重要的作用。遷移可以看作是一個協調有序的細胞粘附和去粘附過程。細胞與胞外基質的粘附主要憑借整合素（Integrin）這個跨膜蛋白質家族介導的粘附來實現。整合素通過其胞內區域招募Paxillin和FAK等蛋白質分子組裝成動態的細胞粘附結構并傳遞胞內外信號。體外培養的貼壁細胞在遷移時必須經歷如下過程：（1）其運動前沿向前伸展并建立新生粘附位點；（2）隨著運動前沿的繼續前移，一些新生粘附位點因招募更多的整合素和胞內蛋白質分子而先后演變成與微絲骨架相連的粘著復合物（focal complex）和粘著斑（focal adhesion）。粘著斑總是成對出現，中間由粗壯的、具有收縮性的微絲束（張力絲）相連；（3）細胞的尾部收縮，使整個胞體向前移動，而這個過程需要尾部的粘著斑通過張力絲的牽拉而解聚。然而，微小的新生粘附位點為何比巨大的粘著斑更能抵抗細胞的收縮力卻不清楚。
    朱學良研究員的兩位博士生單永立和余禮厚發現Nudel能與Paxillin直接結合，且二者被富集在細胞前緣伸展活躍的區域并發生共定位，但Nudel在成熟的粘附結構中則不存在。人為加強Nudel與Paxillin的相互作用能夠增強粘附結構的強度，而抑制Nudel表達則降低新生粘附位點的生成率，導致細胞邊緣的坍縮。進一步研究發現，Nudel與Paxillin之間的相互作用可被FAK通過競爭性結合Paxillin而阻斷。FAK發揮這種作用需要打開其閉鎖的自抑制分子結構，而不依賴于其激酶活性。而且，在細胞內過度表達FAK的Paxillin結合區也會導致細胞邊緣的坍縮。這些結果揭示了細胞遷移中的一種新的分子機制：Nudel在細胞運動前沿結合Paxillin，從而選擇性地增強整合素介導的新生粘附位點的強度以利于前緣的伸展；而在粘著斑中FAK與Paxillin的結合使單位粘附結構的粘附強度下降，從而有利于細胞尾部的收縮。